Hemolin är ett immunoglobulin-liknande protein som bara hittats i Lepidoptera (fjärilar). Det upptäcktes först i puppor av Hyalophora cecropia[1] och Manduca sexta som injicerats med bakterier.[2]

Proteinstrukturen av Hemolin från Hyalophora cecropia lagd ovanpå proteinstrukturen för neuroglian. Skillnader mellan proteinerna visas i rött. Bilden är skapad i Swiss Protein Database Viewer.

Hemolin har en hästskoformad kristallstruktur[3] med fyra domäner och liknar proteinet neuroglian.

Hemolinkoncentrationen har visats öka 18 gånger, upp till 7 mg/ml, efter injektion av bakterier i H. cecropia. Sådan induktion har påvisats hos flera fjärilarter inklusive Antheraea pernyi,[4] Bombyx mori, Helicoverpa zea,[5] Heliothis virescens,[5] Hyphantria cunea,[6] och Samia cynthia.[7]

Man har också föreslagit att Hemolin är involverat i immunförsvaret mot virus,[8] genom att binda till viruspartiklar.[9] Hemolin-RNA tillverkas vid injektion av dsRNA i förhållande till koncentration dsRNA.[10] Galleria melonella reagerar på intag av koffein med ökad tillverkning av Hemolin.[11]

Man anser att Hemolin är en genduplikation av proteinet neuroglian,[12] men att det har förlorat två domäner som finns hos neuroglian. Hemolins möjliga funktion som ett protein involverat i utveckling, har stärkts av fynd som visar att det uttrycks i ökad mängd när fjärilen närmar sig puppstadiet.[13] Hemolin ökar också under diapaus och om man injicerar 20-Hydroxyecdysone i Lymantria dispar.[14] RNAi av Hemolin ger missbildningar i H. cecropia.[15]

ReferenserRedigera

  1. ^ Faye, I; Pye, A; Rasmuson, T; Boman, HG; Boman, IA (December 1975). ”Insect immunity. 11. Simultaneous induction of antibacterial activity and selection synthesis of some hemolymph proteins in diapausing pupae of Hyalophora cecropia and Samia cynthia.”. Infection and Immunity 12 (6): sid. 1426–38. PMID 812827. 
  2. ^ Ladendorff, NE; Kanost, MR (1991). ”Bacteria-induced protein P4 (hemolin) from Manduca sexta: a member of the immunoglobulin superfamily which can inhibit hemocyte aggregation.”. Archives of insect biochemistry and physiology 18 (4): sid. 285–300. doi:10.1002/arch.940180410. PMID 1790333. 
  3. ^ Su, XD; Gastinel, LN; Vaughn, DE; Faye, I; Poon, P; Bjorkman, PJ (Aug 14, 1998). ”Crystal structure of hemolin: a horseshoe shape with implications for homophilic adhesion.”. Science 281 (5379): sid. 991–5. doi:10.1126/science.281.5379.991. PMID 9703515. 
  4. ^ Li, W; Terenius, O; Hirai, M; Nilsson, AS; Faye, I (2005). ”Cloning, expression and phylogenetic analysis of Hemolin, from the Chinese oak silkmoth, Antheraea pernyi.”. Developmental and Comparative Immunology 29 (10): sid. 853–64. doi:10.1016/j.dci.2005.02.003. PMID 15978282. 
  5. ^ [a b] Terenius, O; Popham, HJ; Shelby, KS (November 2009). ”Bacterial, but not baculoviral infections stimulate Hemolin expression in noctuid moths.”. Developmental and Comparative Immunology 33 (11): sid. 1176–85. doi:10.1016/j.dci.2009.06.009. PMID 19540262. 
  6. ^ Shin, SW; Park, SS; Park, DS; Kim, MG; Kim, SC; Brey, PT; Park, HY (November 1998). ”Isolation and characterization of immune-related genes from the fall webworm, Hyphantria cunea, using PCR-based differential display and subtractive cloning.”. Insect biochemistry and molecular biology 28 (11): sid. 827–37. doi:10.1016/s0965-1748(98)00077-0. PMID 9818384. 
  7. ^ Bao, Y; Yamano, Y; Morishima, I (January 2007). ”Induction of hemolin gene expression by bacterial cell wall components in eri-silkworm, Samia cynthia ricini.”. Comparative Biochemistry and Physiology B 146 (1): sid. 147–51. doi:10.1016/j.cbpb.2006.10.092. PMID 17126583. 
  8. ^ Terenius, O (2008). ”Hemolin-A lepidopteran anti-viral defense factor?”. Developmental and Comparative Immunology 32 (4): sid. 311–6. doi:10.1016/j.dci.2007.09.006. PMID 17981330. 
  9. ^ Labropoulou, V; Douris, V; Stefanou, D; Magrioti, C; Swevers, L; Iatrou, K (October 2008). ”Endoparasitoid wasp bracovirus-mediated inhibition of hemolin function and lepidopteran host immunosuppression.”. Cellular microbiology 10 (10): sid. 2118–28. doi:10.1111/j.1462-5822.2008.01195.x. PMID 18627380. 
  10. ^ Hirai, M; Terenius, O; Li, W; Faye, I (August 2004). ”Baculovirus and dsRNA induce Hemolin, but no antibacterial activity, in Antheraea pernyi.”. Insect molecular biology 13 (4): sid. 399–405. doi:10.1111/j.0962-1075.2004.00497.x. PMID 15271212. 
  11. ^ Maguire, Ronan; Kunc, Martin; Hyrsl, Pavel; Kavanagh, Kevin. ”Caffeine administration alters the behaviour and development of Galleria mellonella larvae”. Neurotoxicology and Teratology. doi:10.1016/j.ntt.2017.10.002. http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0892036217301460. 
  12. ^ Hughes, AL (March 1998). ”Protein phylogenies provide evidence of a radical discontinuity between arthropod and vertebrate immune systems.”. Immunogenetics 47 (4): sid. 283–96. doi:10.1007/s002510050360. PMID 9472064. 
  13. ^ Yu, XQ; Kanost, MR (Nov 1999). ”Developmental expression of Manduca sexta hemolin.”. Archives of insect biochemistry and physiology 42 (3): sid. 198–212. doi:10.1002/(sici)1520-6327(199911)42:3<198::aid-arch4>3.0.co;2-g. PMID 10536048. 
  14. ^ Lee, KY; Horodyski, FM; Valaitis, AP; Denlinger, DL (November 2002). ”Molecular characterization of the insect immune protein hemolin and its high induction during embryonic diapause in the gypsy moth, Lymantria dispar.”. Insect biochemistry and molecular biology 32 (11): sid. 1457–67. doi:10.1016/s0965-1748(02)00066-8. PMID 12530213. 
  15. ^ Bettencourt, R.; Terenius, O.; Faye, I. (June 2002). ”Hemolin gene silencing by ds-RNA injected into Cecropia pupae is lethal to next generation embryos”. Insect Molecular Biology 11 (3): sid. 267–271. doi:10.1046/j.1365-2583.2002.00334.x.